|
|
|
Главная --> Справочник терминов Аминокислот аминокислоты главным образом тем, что в нем белковый компонент (глобиновая часть); связан с железом не только парциальными валентностями, а боковые цепи порфиринового кольца соединены с аминокислотными остатками белка еще и главными валентными силами. Когда цитохром действует как фермент окисления, железо в нем обратимо меняет свою валентность (двухвалентное ^И± трехвалентное). Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме. Этот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соеди- Другой упорядоченной конформацией является (5-структура, в которой полипептидные цепи располагаются параллельно в вытянутой зигзагообразной форме и также закрепляются водородными связями, образующимися теперь уже между аминокислотными остатками из разных цепей. Белки могут принимать также неупорядоченную, случайную конформацию. Этому особенно способствуют растворители, которые разрывают водородные связи. крепляются водородными связями, образующимися теперь уже между аминокислотными остатками из разных цепей. в природе и циклотетрапептиды, но они все же обнаружены и охарактеризованы (схема 4.6.1). Тентоксин (фитоток-син грибов) и хламодоцин (эффективный цитотоксический агент) — типичные представители этой группы — характеризуются необычными аминокислотными остатками: их молекулярная структура отличается конформацион-ной жесткостью цикла и не меняется при переходе из кристаллического состояния в растворы, что, очевидно, обязано относительно малому размеру циклов, гидрофобности радикалов аминокислот и водородным связям между амидными фрагментами (>С=О...Н-М<). Цинк образует активный сайт координацией с аминокислотными остатками белковых молекул (гистидина, цис-теина, аспарагиновой кислоты) с использованием как ионных, так и донор-но-акцепторных связей. Обычно таких лигандов три-четыре, на оставшиеся координационные вакансии (одна-две) катион цинка присоединяет молекулы или фрагменты молекул, подлежащие активации (схема 13.2). правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Полингом и Кори в 1950 г. на основании теоретических соображений. Водородные связи в а-спирали образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы, разделенными тремя аминокислотными остатками. Ось спирали почти параллельна этим водородным связям. На рис. 25-8 изображены идеализированные право- и левовращающие спирали, а а-спираль полипептида показана на рис. 25-9. от другого третьим и восьмым аминокислотными остатками стить, чта в образовании связей между аминокислотными остатками мо- альтернирующими аминокислотными остатками, составляет 7,2 А (0,72 нм). Дипептиды с одинаковыми а-аминокислотными остатками можно полу- 238 Аминокислоты Ароматические а-аминокислоты чаще всего получают восстановлением нитрозамещенных кислот, которые синтезируют из толуола: Все эти лабораторные методы синтеза а-амялокис/!; >т (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том. что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров «-аминокислот. Животным скармливают смесь двух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. Аминокислоты содержат две функциональные группы, противоположные по свойствам: кислотную -СООН и основную -NH,, а пото- 238 Аминокислоты Ароматические а-аминокислоты чаще всего получают восстановлением нитрозамещенных кислот, которые синтезируют из толуола: Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-амино-кислот. Животным скармливают смесь двух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. Аминокислоты содержат две функциональные группы, противоположные по свойствам: кислотную -СООН и основную -NH,, а пото- Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные L (+)-аланина, у которого водородные атомы при {5-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями L-ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. D-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. В табл. 14 приведены некоторые а-аминокислоты, входящие в состав белковых веществ (в формулах группировка аланина выделена жирным шрифтом, а асимметрические атомы помечены звездочкой). Физические свойства. Все аминокислоты — кристаллические вещества; плавятся при высоких температурах, обычно с разложением. В большинстве хорошо растворяются в воде, многие значительно хуже растворяются в органических растворителях.  Аналогично определению Аналогично поведению Ацетиленовых углеводородов Аналогично восстановлению Ангармонического осциллятора Ангидридами карбоновых Ангидрида нагревают Ангидрида примечание Ангидрида температура |
- |
Навигация