Главная --> Справочник терминов


Гидрогенизация органических Ацилированные препараты хитозана в водной среде набухают, образуя системы, обладающие высокой селективной сорб-ционной способностью по отношению к аминокислотам, красителям, а также к разделению рацемических смесей. Это обусловливает интерес, который представляют данные препараты в качестве полимерного носителя в гель-хроматографии, а также при изготовлении волокнистых и пленочных материалов медико-биологического назначения. Под влиянием гидрофобных ацильных радикалов сорбированная этими препаратами при набухании вода частично гидратирует полимерный субстрат, а частично остается инклюдированной в порах геля. При этом изменяется структура жидкой воды, обусловливая возможность регулирования интенсивности гидрофобных взаимодействий в системе. В табл. 6.6 приведены результаты экспериментов по изучению взаимодействия воды в изотермических условиях (298 К) с ацилированными препаратами хитозана.

изменением интенсивности гидрофобных взаимодействий в полимерном субстрате. Под влиянием ацильных радикалов модифицированного хитозана (в зависимости от их размеров и количества) соотношение ассоциированных в кластеры и неассоциированных молекул воды изменяется. На это равновесие влияет также вода, связанная полимерным субстратом в виде гидратов. Поэтому в процессе сорбции органических соединений, отличающихся гидрофоб-ностью, будет наблюдаться их эффективное разделение.

отдельных цепей осуществляется химическими (дисульфидны-ми, сложноэфирными, солевыми) связями, а также в результате различных межмолекулярных, в том числе и гидрофобных, взаимодействий.

дикалы остаются свободными от воды, реализуя эффекты "гидрофобных взаимодействий". Таким образом, топография гид-ратного слоя на макромолекуле белка выражается рядом своеобразных "островков". Обычно количество связываемой белком воды составляет 15-35% (масс.). Ориентация диполей воды в результате взаимодействия с полипептидами приводит к уменьшению энтропии системы &ST. Термодинамические характеристики процесса гидратации некоторых фибриллярных белков приведены в табл. 6.9.

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами NH и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-?-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий.

ходно укладывается в активном центре ВИЧП и способен прочно связываться с ним за счет гидрофобных взаимодействий. Благодаря эффективным ван-дерваальсовым контактам между C«j и поверхностью активного сайта, большая часть последней (около 298 А2) оказывается выведенной из контактов со средой (растворителем) и тем самым практически блокированной. Установленная таким образом пространственная и химическая комплимент/арность делала поиски ингибиторов ВИЧП среди производных бакибола предприятием, почти «обреченным» на успех.

Кроме того, четвертичные аммониевые соли резко изменяют структуру воды вследствие гидрофобных взаимодействий углеводородных цепей с водой, что приводит к возникновению у четвертичного аммониевого катиона плотной гидратной оболочки («шуба»), внутри которой образуются полости («дыры»). Это хорошо объясняет, например, увеличение растворимости органических молекул (углеводородных газов) [4, 6], которые могут размещаться в этих полостях, и изменение рН растворов этих солей из-за снижения активности ионов Н+, происходящего в результате прекращения эстафетной передачи протонов в воде.

В большинстве регул яторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибонуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно: а) дисульфидных связей в цистине; б) ионных связей, в которых участвуют «дополнительные» аминогруппы или карбоксильные группы; в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13).

Одна из причин гидрофобных взаимодействий заключается в проявлении вандерваальсовых сил притяжения, которые действуют между неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. Кроме того, они вызываются, конечно, тем, что притяжение между молекулами воды сильнее чем между

ных сетках, комплексообразованием между полимерами за счет вандерваальсовых сил, электростатических взаимодействий, водородных связей и гидрофобных взаимодействий, а также эвтектической кристаллизацией (разд. 26.8).

типичных примеров влияния гидрофобных взаимодействий на

способствовали протеканию реакций между выделяющимся водородом и сильно изменившимися органическими остатками, т. е. происходили процессы гидрогенизации. Гидрогенизация органических веществ животных и растительных остатков приводила к обогащению их водородом с образованием сложных смесей углеводородов, а кислород, сера и азот этих остатков связывались водородом с образованием воды, сероводорода и аммиака, которые удалялись из сферы их образования.

№ 5—6, 1055. .7. К. Э л л и с. Гидрогенизация органических соединений, т. I, стр, 164,

128в Э л л и с, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Госхимтех-иэдат, Л. 1934. т. I, § 1902.

1?вг т и 1 е у, Adams, Am. Soc. 47, 3061 (1925); Э л л и с, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Госхимтехиздат, Л. 1934, т. I, § 1912.

*"a С. Abet. 1926, 520 А; Э а лис, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Госхимтехиздат, Л. 1934, т. I, § 1936.

«»е М a i I h е, J. usines Gaz. 49, 147 (1925); Э л л и с, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Госхимтехиздат, Л. 1934, т. I, § 1940.

68»В ?_ р 286201 ; Fr. Р. 649626; Э л л и с, Гидрогенизация органических соединений, О Н Т И Госхимтехиздат, Л. 1934, т. 1, § 2206.

""я Grignard, Escoureoa, С. г. 180, 1883 (1925); Э плис, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ Госхимтехиздат. Л. 1934, т. I, 294. 6806 К и р е, В г е n t a n о, Н. с. А. 19, 588 (1936); С 1936, Н, 613. «а» С а г о t h е г s, J о n е s, Am. Soc. 47, 3051 (1925); С. 1926, I, 1C49,

'«а В о и г g и е I, С. г. 180, 1753 (1925); 41 1475 (1927); см. также В о и г-g и е 1, G г е d у, С. г. 189, 757 (1929); Э л л н с, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Химтеорет, Л. 1935, т. III, стр. 435.

7Ма Лебедев, Коблянскнй, Якубчнк, Soc. 1925, 418; Э л л н с, Гидрогенизация органических соединений, ОНТИ, Госхимтехиздат, Л. 1934, т. I, 211.

735а К о m a t s и, К u г a t a, Mem. Coll. Sci. Kyoto, 1928, II А, 164; Э л л и с, Гидрогенизация, органических соединений, ОНТИ, Госхимтехиздат, Л. 1934, т. I, 272.




Градиента плотности Градиентом концентрации Графические изображения Графическое изображение Графическую зависимость Граничной поверхности Гравиметрическая плотность Галогенангидриды карбоновых Групповых баллонных

-
Яндекс.Метрика