|
|
|
Главная --> Справочник терминов Расположения функциональных В общем случае звенья такой цепи неодинаковы. Пептиды могут различаться между собой не только числом и характером аминокислотных остатков, но и порядком расположения аминокислот в полипептидной цепи. Это создает почти неисчерпаемые возможности вариаций. Расчет показывает, что только из 10 различных аминокислот можно построить 1010— 109 = 9- 109 различных декапептидов. Установлено строение нескольких белков, разработаны методы синтеза пептидов с заданной последовательностью расположения аминокислот и синтезированы некоторые белки. Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое, в свою очередь, определяется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот в цепи. С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента—• карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. Строение коротких пептидов определяют последовательным отщеплением и идентификацией концевых аминокислот упомянутыми выше методами, а большие пептиды подвергают дополнительному расщеплению с последующими разделением и определением строения. Затем путем сложного сопоставления структуры различных участков пептидной цепи воссоздают полную картину расположения аминокислот в ма- состава и порядка расположения аминокислот. расположения аминокислот пользуются сокращенными назва- 'Если порядок расположения аминокислот в пептиде изве- стен порядок расположения аминокислот. Из табл. 1 видно, что, " Рис. 2. Порядок расположения аминокислот в цепи Б окисленного Рис. 3. Порядок расположения аминокислот в глюкагоне и связи Однако если судить о свойствах жидких каучуков при пониженных температурах по коэффициенту морозостойкости Км эластомеров на их основе [64], то хорошо видно влияние взаимного расположения функциональных групп, которое может даже оказаться сильнее влияния температуры стеклования каучука (при использовании одинаковых отверждающих агентов) (табл. 6). Полибутадиен, содержащий только концевые карбоксильные группы, обладает наименьшей температурой стеклования, однако величина /См сильно изменяется с понижением температуры и достигает значение 0,5 уже при —5°С. Достаточно ввести в При нагревании аминокислоты ведут себя по-разному, в зависимости от относительного расположения функциональных групп. Дипольные силы возрастают с увеличением степени ориентации отдельных звеньев соседних макромолекул относительно друг друга и с понижением температуры. Дипольная структура звеньев макромолекул способствует увеличению сил межмолекулярного взаимодействия, благодаря чему повышается прочность, твердость и теплостойкость полимера, но одновременно ухудшается его морозостойкость и диэлектрические свойства. Путем изменения количества и взаимного расположения функциональных групп в звеньях макромолекул можно варьировать свойства полимера. Третья особенность заключается в многообразии структуры макромолекул. В большинстве полимеров каждое звено цепи содержит функциональные группы, расположение которых может быть весьма хаотичным. Наряду с сочетанием «голова к хвосту» имеются сочетания «голова к голове)' или «хвост к хвосту». Вследствие этого некоторые функциональные группы находятся при двух соседних углеродных атомах, в других звеньях функциональные группы находятся по отношению друг к другу в положении 1—4. Полифункциональность макромолекул и возможность близкого взаимного расположения функциональных групп вызы-нает многочисленные побочные реакции, протекающие одновременно с основным процессом химического превращения. К числу таких побочных процессов относится возможное внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп, часто приводящее к образованию циклических структур или ненасыщенных «связей, а также межмолекулярные реакции, вызывающие появление поперечных мостиков между цепями макромолекул. При нагревании аминокислоты ведут себя по-разному, в зависимости от относительного расположения функциональных групп. Таким образом, химические реакции полимеров имеют много общего с подобными реакциями их низкомолекулярных аналогов. Однако специфика полимеров вносит и существенные отличия. Для полимеров характерно неполное превращение реагирующих функциональных групп. Физическое, фазовое состояние полимеров может заметно влиять на это отличие — доступ реагента может быть облегчен или затруднен к местам расположения функциональных групп в макромолекулах. Поэтому характерным признаком продуктов химических превращений полимеров является их композиционная неоднородность. Классификация химических реакций полимеров учитывает изменения как химической, так и физической структуры макромолекул. Примеры полимераналогичных, внутримолекулярных и межмакромолекулярных реакций хорошо подтверждают этот тезис. Химические реакции определяют пути стабилизации и модификации свойств полимеров. Обычно при ретросинтетическом анализе ациклических систем не возникает необходимости в выработке специальных стратегических концепций, поскольку такой анализ чаще всего основывается на простых соображениях, вытекающих из картины расположения функциональных групп и простых заместителей («привесков»). При этом разборка целевой молекулы состоит в прямолинейных решениях, непосредственно диктуемых имеющимися методами построения связей С-С, Мы уже рассматривали стратегические возможности различных методов такого рода (разд. 2.1.4), так что здесь можно ограничиться лишь несколькими дополнительными замечаниями. Следует также иметь к виду, что при первичной ретросинтетической обработке целевой структуры не только имеющийся в ней набор и расположения функциональных групп, но и сама структура скелета не должны рассматриваться как жестко фиксированная данность. Напротив, анализ возможных Обычно при ретросинтетическом анализе ациклических систем не возникает необходимости в выработке специальных стратегических концепций, поскольку такой анализ чаще всего основываегся на простых соображениях, вытекающих из картины расположения функциональных групп и простых заместителей («привесков»). При этом разборка целевой молекулы состоит в прямолинейных решениях, непосредственно диктуемых имеющимися методами построения связей С—С. Мы уже рассматривали стратегические возможности различных методов такого рода (разд. 2.1.4), так что здесь можно ограничиться лишь несколькими дополнительными замечаниями. Следует также иметь в виду, что при первичной ретросинтетической обработке целевой структуры не только имеющийся в ней набор и расположения функциональных групп, но и сама структура скелета не должны рассматриваться как жестко фиксированная данность. Напротив, анализ возможных Данные примеры служат для создания основных представлений о внутримолекулярном катализе и показывают, что некоторые обычные реакции карбонильных соединений могут заметно ускоряться1 при благоприятном взаимном расположении кислотных, нуклеофильных и основных центров. Общепринято, что природа выработала аналогичную стратегию оптимального расположения функциональных групп для создания каталитической активности ферментов. Участвующие функциональные группы присутствуют в качестве заместителей во многих из аминокислотных остатков; найденных в белках. Кислотные центры включают фенольные или карбоксильные группы (соответственно в тирозине, в глутаминовой или аспарагкновой кислотах). К центрам, проявляющим основные свойства, принадлежат амндинная группа в арги* нине, имидазольное кольцо в гистидине и е-амивогруппа лизина. Ти-ольная (цистеин) и гидроксильная (треонин) группы также оказываются пригодными для участия в процессах, которые катализируются ферментами. Студент, интересующийся более глубоким изучением механизмов ферментативных реакций, найдет более подробное рассмотрение этих вопросов в книгах, перечисленных в списке общей литературы.  Рассчитать изменение Рассчитать молекулярную Рассеяния электронов Рассеянии рентгеновских Радиационной стойкостью Рассмотрены химические Рассмотрены теоретические Рассмотрение процессов Рассмотрении структуры |
- |
Навигация