|
|
|
Главная --> Справочник терминов Третичная структура Существенное значение имеют процессы, приводящие к образованию хинонметидных структур и стильбенхинонов. Хорошо известно [52], что именно эти соединения способны ингибировать цепные радикальные процессы, инициированные не только радикалами ROO», но и радикалами RO- и R-. Это свойство антиок-сидантов, относящихся к производным 2,6-ди-грег-бутилфенола, обусловливает их преимущество по сравнению с антиоксидантами, относящимися к классу вторичных ароматических моноаминов. Если у производных 2,6-ди-грег-бутилфенола в положении 4 имеется алкильный радикал без третичного углеродного атома, то все эти производные практически одинаковы по эффективности ингибирования цепных радикальных процессов (однако метальное производное является наиболее эффективным). При наличии в положении 4 алкильного радикала с третичным углеродным ятпмпм исключена возможность образования хинонметидных структур, чем и объясняется меньшая эффективность 2,4,6-три-т^ег-бутилфенола по сравнению с 4-метил-2,6-ди-грег-бутилфенолом. Для некоторых каучуков (например, этилен-пропиленовых) в качестве светлого антиоксиданта рекомендуется алкофен БП-18. Однако этот анти-оксидант, как и другие антиоксиданты, относящиеся к сложным эфирам (3,5-ди-г/7ег-бутил-4-гидроксифенил)пропионовой кислоты, в условиях водной дегазации могут легко гидролизоваться. Реакции замещения. В этих реакциях легче всего происходит замещение атома водорода, связанного с третичным углеродным атомом, труднее — со вторичным и совсем трудно — с первичным. Это можно объяснить, если сопоставить энергии связей С — Н, имеющих первичный (около 419 кДж/моль), вторичный (393,6 кДж/моль) и третичный (372,6 кДж/моль) атом углерода. Химические свойства. Ароматические альдегиды по своей активности очень напоминают альдегиды жирного ряда. Они легко окисляются, участвуют в реакциях присоединения, замещения и т. д. Однако в отличие от алифатических альдегидов они не вступают в реакции альдольной конденсации, так как у них альдегидная группа соседствует с третичным углеродным атомом. Но они могут взаимодействовать с альдегидами и кетонами жирного ряда: В молекуле изобутана углеродные атомы в являются первичными, а атом г — третичным углеродным атомом, так как на соединение с другими углеродными атомами затрачены три его валентные связи. Все первичные углеродные атомы равноценны между собой, поскольку они соединены с одним и тем же третичным углеродом. Поэтому при отнятии атома водорода от любого из первичных углеродов изобутана образуется радикал первичный изобутил (или просто изобутил *), а при отнятии водорода от третичного углеродного атома — третичный изобутил лей, как правило, превращаются в стоящую у ядра карбоксильную группу. Боковые цепи с третичным углеродным атомом (например, изопропильная группа) окисляются легче, чем неразветвленные цепи; трет-бутильные группы (четвертичный углеродный атом), напротив,— труднее (почему?). В первой главе рассмотрена реакция расщепления• неёноли-' зирующихся кетонов амидом натрия (реакция Халлера —- Бауэра), в результате которой образуются амид карбшювой - кислоты и углеводород. Подробно изложено направление реакции расщепления в зависимости от строения исходного кстопа. Эта реакция является одной из немногих, позволяющих синтезировать амиды карбоновых кислот с третичным углеродным атомом—соединения, из которых в свою очередь могут быть получены, -с 'одной стороны, карбоновые кислоты, а с другой — амины, содержащие третичный углеродный атом. Реакция Халлера — Бауэра была применена ко многим не-енолизирующимся кстонам* и для некоторых классов этих соединений нашла широкое синтетическое применение. Она лежит в основе одного из немногих общих методов синтеза амидов карбоновых кислот с третичным радикалом — веществ, применяемых в качестве промежуточных продуктов при получении соответствующих карбоновых кислот и первичных аминов с третичным углеродным радикалом. В результате гидролиза амидов [12] стало возможным получать многие карбоновыс кислоты с третичным радикалом; еще менее доступный класс соединений, а именно первичные амины с третичным углеродным Синтезы первичных аминов с третичным углеродным радикалом. О синтезе аминов, в которых аминогруппа связана с третичным атомом углерода, указывается только в отдельных немногочисленных работах; в большинстве этих работ рассмотрено получение лишь прсстейшего члена ряда, а именно трег-бут.ил-амина. Группа первичных аминов с третичным углеродном радикалом была синтезирована взаимодействием некоторых нитрилов с реактивом Гриньяра [54]. Этим путем из ал ко кси а л кил-, арал-кил- или алкенилциаиидов в результате реакции с аллилмапшй-бромидом были получены первичные амины с третичным углеродным радикалом, в которых две из замещающих групп были аллильными. При гидрогенизаций образовались соответствукр-щие пропилыше соединения. -v-' Третичные нитрилы, полученные алкилированием первичных нитрилов [48], могут быть гидролизованы до соответствующих амидов. После прекращения их в изоцианаты по методу Гофыана и последующего гидролиза получают амины с третичным углеродным радикалом. гид] ioii группы Г)7 первичные с третичным углеродным радикалом, синтез 1У, 20 А}!дрпстанол-17> Q5 Лндростаион-З, окисление 88 Лиизол, введение нлвдсгидннй груп- 6.3.4. Третичная структура белков...347 6.3.4. Третичная структура белков Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов: водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур играют гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных р-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные (неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Например, третичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой шарообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль шрают также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные (неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Например, третичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой шарообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. против друга группы NH и СО фиксируются водородными связями). В большинстве случаев лишь часть белковой цепи имеет конформацию а-спирали. Третичная структура определяется пространственным расположением макромолекулы как целого и зависит, например, от взаимодействия полярных и неполярных заместителей в разных местах цепи, от образования связей S—S между противолежащими цистеиновыми остатками. Вторичная и третичная структуры молекулы белка схематически изображены на рис. 49. К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы; кроме того на нее оказывает влияние растворитель, рН среды, температура, присутствие различных химических агентов. Полученные синтезом структуры природных полипептидов после создания «естественных условий» (рН, среда, температура) самопроизвольно принимают обычную для данного природного образца вторичную и третичную структуру. Примером может служить молекула рибонуклеазы, третичная структура которой фиксируется четырьмя дисульфид-ными мостиками (рис. 66). Если нативную (сохранившую свои природные свойства и, в частности, каталитическую активность) рибонуклеазу обработать мочевиной и меркаптоэта-нолом, то дисульфидные мостики разрываются — происходит денатурация с утратой биологической активности и изменением третичной структуры. После удаления реагентов, вызвавших денатурацию, рибонуклеаза под действием кислорода воздуха снова замыкает свои дисульфидные связи, принимая свойственную ей третичную структуру и вновь приобретая биологическую активность. Третичная структура белков 640  Трудности вследствие Технического хлористого Технического перевооружения Технического прогресса Техническую литературу Технологические показатели Технологических показателей Технологических специальностей Технологическими свойствами |
- |
Навигация