|
|
|
Главная --> Справочник терминов Вторичной структурой Типичными полярными и нейтральными боковыми радикалами обладают Ser, Cys, Thr, Arg, Gin и Thr. Они способны образовывать внутри- и межцепные водородные связи. Эти звенья могут располагаться в макромолекуле белка как внутри, так и на поверхности глобулы. Звенья Asp и Glu, как правило, находятся также на поверхности частиц белков. Формирование вторичной структуры белка зависит как от особенностей первичной структуры, так и от внешних (влажность, рН, температура) условий. Фиксация конформаций макромолекул (вторичной структуры) белка происходит в результате различных внутри- и межцепных взаимодействий. Ниже приведена схема внутри- и межцепных взаимодействий в макромолекуле белка [связи: / - водородные и диполь-дипольные, 2 - "гидрофобные", 3 - кова-лентная дисульфидная, 4 - ковалентная сложноэфирная, 5 -ионная ("солевая")]: При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). Два таких основных типа конфигураций белковых структур открыли и обосновали в сороковых годах двадцатого столетия Лайнус Полинг и Роберт Кори. При этом было установлено, что более высокоорганизованным типом конформаиий полипептидных цепей является правовращающая а-спираль. Именно а-спираль - основной и широко-распространеггный тип вторичной структуры белков. Спираль может быть правой или левой, но более устойчивой является правая а-спираль. Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные (неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Например, третичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой шарообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. находящихся в высокоэластическом состоянии, при каждой температуре имеется своя равновесная структура, а при понижении температуры наблюдается молекулярное упорядочение, связанное с возрастанием вязкости полимеров. С повышением температуры начинают протекать процессы молекулярной разупорядоченности и постепенное уменьшение вязкости во времени. Скорость процесса образования равновесной структуры определяется не только температурой, но и природой полимера. Оба процесса при заданной температуре приводят к одному и тому же значению равновесной вязкости. Элементами вторичной структуры эластомеров являются сетка, образованная поперечными ван-дер-ваальсовыми связями, и надмолекулярная структура в виде упорядоченных микрообластей. Эти элементы вторичной структуры сопутствуют друг другу, поскольку образование узлов за счет ван-дер-ваальсовых связей неизбежно связано с возникновением упорядочения. В основе вторичной структуры лежат водородные связи между Два таких основных типа конфигурации белковых структур открыли и обосновали в сороковых годах двадцатого столетия Лайнус Полинг и Роберт Кори. При этом было установлено, что более высокоорганизованным типом конформаций полипептидных цепей является правовращающая а-спираль. Именно а-спираль - основной и широкораспространенный тип вторичной структуры белков. Спираль может быть правой или левой, но более устойчивой является правая а-спираль. Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок или складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль шрают также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. А гидрофобные (неполярные) группы находятся внутри молекулы и не имеют контакта с водой. Например, третичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой шарообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. Так, молекулы полиметакриловой кислоты обладают в водном растворе компактной вторичной структурой, стабилизированной неполярными взаимодействиями боковых метальных групп и водородными связями, а молекулы полиглутаминовой кислоты в неионизированном состоянии имеют упорядоченную а-спиральную конформацию, стабилизированную системой направленных вдоль оси спирали водородных связей между группами —NH— и —СО—. При титровании растворов этих поликислот раствором щелочи происходит ионизация полиэлектролита и, следовательно, усиление взаимного отталкивания звеньев. В конце концов, это приводит к разрушению вторичной структуры макромолекул. Рис. 49, Изображение вторичной (а) и третичной (б) структур молекулы белка (на схеме третичной структуры наглядно видно скручивание вторичной структуры в пространстве в о-спираль). Так, молекулы полиметакриловой кислоты обладают в водном растворе компактной вторичной структурой, стабилизированной неполярными взаимодействиями боковых метальных групп и водородными связями, а молекулы полиглутаминовой кислоты в неионизированном состоянии имеют упорядоченную а-спиральную конформацию, стабилизированную системой направленных вдоль оси спирали водородных связей между группами —NH— и —СО—. При титровании растворов этих поликислот раствором щелочи происходит ионизация полиэлектролита и, следовательно, усиление взаимного отталкивания звеньев. В конце концов, это приводит к разрушению вторичной структуры макромолекул. Рис. IV. 2. Зависимость рК от степени ионизации для поликислоты, обладающей специфической вторичной структурой в водном растворе (пояснения см. в тексте). Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. Свойства белков определяются не только их составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и конформа-цией цепей (вторичной структурой). Свойства белков определяются не только аминокислотной последовательностью, но и пространственным строением белковой молекулы, в частности ее вторичной структурой —• так принято называть конформацию полимерной цепи белков (обзор см. [12]). Молекулы рибонуклеиновых кислот (РНК) синтезируются в ядре клетки, однако свои функции они осуществляют в цитоплазме. Имеются три вида РНК, отличающиеся друг от друга молекулярным весом и вторичной структурой. Все они имеют значительно более низкий молекулярный вес, чем ДНК, и поэтому могут проникать через оболочку ядра к тетки Разумеется, результаты всех проведенных расчетов можно рассматривать ишь как предварительные и их в дальнейшем необходимо связать не только первичной, но и со вторичной структурой гемицеллюлоз. торая осуществляется вторичной структурой ДНК, имеющей этом структуру называют вторичной структурой макромолекулы. Нехимическое внутримолекулярное взаимодействие может по-разному влиять на гибкость - либо увеличивать жесткость цепей, либо закреплять конформации глобул и спиралей. При растяжении а-структуры кератина он превращается в линейную р-структуру. Такую р-структуру имеет белок натурального шелка — фиброин. Следует отметить, что линейно-цепная р-структура и спиралевидная <х-структура являются вторичной структурой белка, которую создают либо межмолекулярные Н-связи, либо внутримолекулярные. Большое значение имеет а-структура белка, которая является основой дальнейшего усложнения. Структура ос-спирали достаточно устойчива к внешним воздействиям. Так, в водных растворах белка при обычной температуре (водорастворимые белки) а-структура сохраняется, так как Н-связи не нарушаются. При нагревании водного раствора белка внутримолекулярные Н-связи разрываются и образуются водородные связи с Н2О. Молекула белка при этом свертывается в клубок (глобулу) и резко снижается вязкость раствора. Аналогично горячей воде действуют крепкий (8 моль/л) раствор мочевины, СНС12СООН, CF3COOH. Такие полярные растворители как диметилформамид не разрушают а-спирали. Вторичной структурой белка называют конформацию полипептидной цепи. Она определяется первичной структурой белка и фиксируется в пространстве посредством прежде всего водородных связей, образующихся между пептидными фрагментами одной цепи. Вторичной структурой называют конформацию, которую образует полипептидная цепь. Для высокомолекулярных белков характерна структура спирали. Впервые такая структура на основе рентгенострук-турного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти— а-кератина (Л. Полин г). Ее назвали а-структурой или а-спиралью. Обычно в природных продуктах встречаются белки со строением правой спирали (рис. 99), хотя известна и структура левой спирали (коллаген).  Взаимного притяжения Взаимодействия альдегида Взаимодействия функциональных Выделение триметиламина Взаимодействия образуется Взаимодействия полимеров Взаимодействия реагентов Взаимодействия вследствие Взаимодействием формальдегида |
- |
Навигация