Главная --> Справочник терминов


Вторичную структуру Хинин содержит ядро хинолина (бензопиридина) и ядро хинуклидина, метоксигруппу, вторичную спиртовую и винильную группу, 4 асимметрических углеродных атома. Он д '.ет соли с 2 эквивалентами кислот, образует сложные эфиры по спиртовой группе (эфиры не имеют горького вкуса) и является непредельным соединением.

Окисление масляной кислоты удалось произвести и в лабораторных условиях, действуя на нее 3%-ным раствором перекиси водорода. Масляная кислота при этом переходит в р-оксимасля-ную кислоту (которая содержит вторичную спиртовую группу), при дальнейшем окислении из нее получается ацетоуксусная кислота:

вают глицерозой. При окислении глицерина сорбозными бактериями получается только диоксиацетон, так как эти бактерии действуют исключительно на вторичную спиртовую группу.

боковой .цепи, а только вторичную спиртовую группу. Озонированием

тельна к кислотам и окислить вторичную спиртовую группу обычным

параксилолсульфохлоридом, Джонсон окислил вторичную спиртовую

вторичную спиртовую группу, так как при действии уксусной

во вторичную спиртовую группу реакцией с борогидридом на-

люкозы, окисляя вторичную спиртовую группу глюкозы в кетонную и

Стабилизация может осуществиться присоединением воды с образованием ди-мерной структуры р-кониферилового эфира гваяцилглицерина, содержащей простую эфирную связь - алкил-О-арил Р-О-4, первичную спиртовую группу в у-положении и вторичную спиртовую группу в а-положении (бензилспиртовую группу). Димерный хинонметид может также стабилизироваться присоединением к нему монолигнола -молекулы кониферилового спирта с участием в качестве нуклеофила его фенольной гидроксильной группы с образованием трилигнола со структурой а,р-диарилового эфира гваяцилглицерина, имеющего дополнительную простую эфирную связь

Широко исследовано применение для окисления алканов окислителей на основе переходных металлов. Обзоры по механизмам реакций с использованием в качестве окислителей марганца (VII), хрома(VI), ванадия (V), кобальта(III), марганца (III), церия(IV) и свинца (IV) опубликованы Стюартом [138] и Вибергом [139]. Окисление насыщенных углеводородов неорганическими окислителями идет в довольно жестких условиях; поскольку первоначальные продукты реакции обычно более склонны к окислению, чем сами алканы, образуются значительные количества продуктов вторичного окисления. Трудно, например, окислить метиленовую группу во вторичную спиртовую группу без дальнейшего окисления в кетонную группировку; в некоторых случаях условия окисления настолько жесткие, что происходит расщепление С—С-связи. Обычно удается превратить С—Н-группы в третичные спиртовые группы, однако поскольку многие третичные спирты легко дегидратируются, то, их, как правило, нельзя получить с хорошим выходом. Виберг и Фостер нашли, что окисление 3-метилгептана дихромат-ионом дает З-метилгептанол-3 с выходом 10% [140]. Низшие алканы (d — €4) окисляются до спиртов кислородом в ацетонитриле при комнатной температуре в присутствии хлорида олова(II); при этом метан значительно менее реакционноспособен, чем этан, пропан и бутан. Использование солей Со(III) для каталитического окисления бутана в уксусную кислоту представляет промышленный интерес. Окисление н-пентана также дает уксусную кислоту в качестве главного продукта; в состав минорных продуктов входят пропановая, бутановая и пентановая кислоты.

Таким образом, эффекты фиксации третичной структуры макромолекул белка обусловливаются теми же факторами, которые определяют вторичную структуру полипептидной цепи.

В принципе, полипептидные цепи белков могут ориентироваться в пространстве самым различным образом: в виде колец, листов, клубков, сфероидов и т.д., создавая вторичную структуру белков, т.е. способы прос1ранственной упаковки полилептидов.

В принципе, полипептидные цепи белков могут ориентироваться в пространстве самым различным образом: в виде колец, листов, клубков, сфероидов и т.д.. создавая вторичную структуру белком, т.е. способы пространственной упаковки полипептидов.

Задание. Объяснить различие в кривых титрования и гидродинамическом поведении ПАК и ПМАК; какие силы стабилизируют вторичную структуру макромолекул ПМАК.

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, ^-структуры или неупорядоченную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно она и определяет в значительной степени специфические биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация — утрата специ-

Первичные агрегаты могут образовывать вторичные более крупные агрегаты или вторичную структуру сажи, при этом связь между первичными агрегатами обеспечивается силами физического взаимодействия; прочность этой связи может быть различная. Так, например, чем меньше размер сажевых частиц и первичных агрегатов, тем прочнее связи, образующие вторичную структуру сажи, что наблюдается, например, у канальной сажи. Образование вторичных структур может происходить и в резиновых смесях, и в вулканизатах.

Электропроводность сажевых резин обусловлена как наличием первичной, так и вторичной структуры. На вторичную структуру большое влияние оказывают деформации и температура, поэтому эти же факторы сильно сказываются на электропроводности резин. Способность сажи образовывать цепочечные агрегаты первичной и вторичной структуры и называется обычно ее структурностью.

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня: можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот; вторичную структуру — конформацию и третичную структуру — характер расположения отдельных участков цепи, дающий пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована работами Кендрью2 по изучению миогло'бнна -кашалота (Ш58— 1960).

Рибосомальные РНК в клетке существуют в виде РНК-белковых комплексов — рибосом. Поэтому, вторичную структуру рибосомальных РНК можно рассматривать только для этих комплексов. Однако до сих пор это не сделано.

цепочках реализуется транс-форма, которая не препятствует сближению функций боковых радикалов таких аминокислот, как Asp и Lys, Glu и Arg. Но тиольные группы цистеиновых остатков могут образовать дисульфидную связь только при цис-форме пептидного звена, также стерически затрудненным оказывается в транс-форме и соле-образование остатков аспарагиновой кислоты и гистидина. Поэтому такие транс-стерически затрудненные реакции боковых функциональных групп в случае реализации взаимодействия будут менять геометрию пептидного звена с цис- на транс- и, таким образом, существенно влиять на вторичную структуру белковой молекулы.

Количестве скрученные волокна диаметром около 150-300 А и длиной около 0,01 мм. Уменьшение молекулярной массы углеводорода приводит к изменений структуры углеродного вещества за счет образования углеродных волокон с меньшим диаметром, которые из-за неспособности переплетаться ослабляют вторичную структуру углеродного волокна.




Взаимодействия функциональных Выделение триметиламина Взаимодействия образуется Взаимодействия полимеров Взаимодействия реагентов Взаимодействия вследствие Взаимодействием формальдегида Взаимодействием натриевой Взаимодействие этилового

-
Яндекс.Метрика